Category: Journal Club

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Dans cet épisode, présenté par Marc Hennebelle, en plus des chroniques de Titouan Chetot et de Maxime Ducreux, nous découvrons le monde passionnant de la chimie bio-inorganique et discutons des questions de parité dans les sciences. Lire aussi: Pourquoi si peu de femmes dans les carrières scientifiques ? de Clotilde Policar et Charlotte Jacquemot, dans The Conversation.

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“Chasing the Elusive “In-Between” State of the Copper-Amyloidβ Complex by X-ray Absorption through Partial Thermal Relaxation after Photoreduction”, published by the group of Peter Faller in Angew Chem Int Ed Engl . 2023 Mar 3;e202217791. doi: 10.1002/anie.202217791

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Des chercheurs du groupe Biologie Redox et Maladies de l’institut de Biologie Intégrative de la Cellule à Gif-Sur-Yvette, de l’Université de Kaiserslautern en Allemagne, de l’Institut de Chimie des Substances Naturelles à Gif-Sur-Yvette, du Synchrotron SOLEIL et du laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines à Marseille ont déterminé la structure du site de fixation du fer dans la protéine d’échafaudage des clusters fer-soufre en combinant des analyses par spectroscopies CD, Mössbauer, RMN, XAS et RPE. Ces résultats sont publiés …

[Journal Club] Structure du site à fer dans la protéine d’échafaudage ISCU initiant l’assemblage des clusters fer-soufre Read more »

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Des chercheurs du groupe Métaux et Microorganismes : Biologie, Chimie et applications Métalloprotéines de L’Université de Strasbourg, et de l’University of Hamburg ont déterminé la structure cristalline d’une nouvelle famille de réductases membranaires. Ces résultats sont publiés dans Proc Natl Acad Sci U S A, 2021,  doi: 10.1073/pnas.2101952118.

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L’étude de métalloenzymes a révélé que leur réactivité n’est pas seulement déterminée par les ligands directs leurs ions métalliques, mais aussi par les acides aminés voisins du site actif inorganique, ceux de la seconde sphère de coordination. Cette information a guidé la conception de complexes de métaux de transition biomimétiques très actifs. Des chercheurs du laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (CNRS, Aix-Marseille Université) et des Universités de Bochum (Allemagne) et de Turin (Italie) viennent de démontrer dans la …

[Journal Club] Contrôle à longue distance de la réactivité du site actif d’une métalloenzyme Read more »

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(fr) Les deux volumes du livre de Patrick Bertrand, “La spectroscopie de Résonance Paramagnétique Electronique”, sont disponibles dans la collection Grenoble Sciences. (en) The two volumes of the book “Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopy” by Patrick Bertrand are now available in english from Springer

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Un groupe de l’I2BC (CNRS, CEA, Université Paris-Saclay) en collaboration avec plusieurs autres équipes de l’université de Strasbourg, université de Kaiserslautern en Allemagne, ICSN à Gif-Sur-Yvette et Collège de France à Paris vient de parvenir à reconstituer une forme active de la machinerie de biosynthèse des centres Fe-S des mammifères.

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Une simple réaction entre le dioxyde de carbone (CO2) et divers métaux dans de l’eau salée donne une nouvelle piste pour comprendre l’origine de biomolécules – et donc de la vie – sur Terre. Cette réaction pourrait expliquer comment certains organismes primitifs créaient les molécules nécessaires à leur survie à partir de CO2 avant l’apparition des protéines. Cette découverte d’une équipe de l’Institut de sciences et d’ingénierie supramoléculaire (CNRS/Université de Strasbourg) est parue dans Nature Ecology & Evolution. Une petite révolution en chimie …

[Journal Club] Le CO2 à l’origine de la vie ? Read more »

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Malgré sa très haute toxicité, le monoxyde de carbone (CO) est également un agent de signalisation intracellulaire essentiel, à l’instar de NO ou H2S. Les mécanismes moléculaires de cette signalisation sont cependant mal connus. Des chercheurs de l’Institut de Biologie Chimique et Structurale de Leicester (UK) ont fait appel à des spectroscopistes de l’Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC) à Saclay pour caractériser l’interaction de CO avec les canaux ioniques à potassium. Les résultats montrent que CO active …

[Journal Club] A mechanism for CO regulation of ion channels Read more »

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L’Actualité Chimique, a créé l’AC Découverte, une rubrique en libre accès sur le web qui sera régulièrement nourrie d’articles rendus accessibles aux lycéens et étudiants. Le premier article, sur les chélateurs du fer dans le traitement du cancer, est à découvrir en ligne dès à présent sur le site de L’Actualité Chimique.

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Par Valérie Marvaud, Rinaldo Poli, Anna Proust, Actualité chimique, 424, 13-15 (2017). (Article gratuit) La division Chimie de coordination de la SCF a célébré son 40e anniversaire en janvier 2017. L’occasion de rappeler les différentes étapes de sa création, les précurseurs du domaine, d’évoquer les moments importants, et surtout de rendre hommage aux principaux acteurs. C’est en réunissant les témoignages des anciens présidents de la division que nous avons pu collecter les informations qui retracent quarante années d’une chimie qui a été mise à l’honneur …

[Journal Club] SCF: Les 40 ans de la division Chimie de coordination Read more »

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Les chercheurs de l’Institut de science et d’ingénierie supramoléculaires (CNRS/Université de Strasbourg) sont parvenus à reproduire de manière non enzymatique six des onze étapes qui constituent le cycle de Krebs inverse. Ce cycle, au cœur du métabolisme de certains organismes primitifs, leur permet notamment de se maintenir en vie. L’originalité du travail ?  Sa réalisation dans un environnement pré-biotique c’est-à-dire dépourvu d’enzymes, que l’on pensait nécessaires à ces réactions métaboliques. Une avancée dans la compréhension des origines de la vie… Ces …

[Journal Club] Comprendre le cycle de Krebs inverse, une réponse à l’origine de la vie ? Read more »

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Une biopile aussi efficace qu’une pile à combustible au platine : c’est la prouesse qu’ont réussie des chercheurs du laboratoire de Bioénergétique et ingénierie des protéines (CNRS/Aix-Marseille Université), en collaboration avec le Centre de recherche Paul Pascal (CNRS/Université de Bordeaux) et l’Institut universitaire des systèmes thermiques industriels (CNRS/Aix-Marseille Université).

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La démarche biomimétique en recherche et développement peut-elle susciter de nouvelles « ruptures » soutenables en chimie ? Quelles voies de recherches, directement inspirées du métabolisme du vivant, sont explorées aujourd’hui en France, dans le contexte de la transition énergétique et au service de procédés chimiques novateurs et décarbonés ?

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La dégradation par l’oxygène des hydrogénases, enzymes qui produisent du dihydrogène, prive les biotechnologies de catalyseurs performants. Comprendre les mécanismes qui conduisent à cette dégradation, c’est l’objectif des chercheurs du Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines (CNRS/AMU), de biochimistes toulousains (INSA), parisiens (CEA), et de chimistes théoriciens européens et américains. Ils sont parvenus à caractériser chacune des étapes de la réaction complexe qui mène à destruction de l’enzyme par l’oxygène. Les résultats de cette étude ont été publiés dans la revue Nature Chemistry.

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L’utilisation de nouvelles sources d’énergie propres représente un objectif majeur pour nos sociétés modernes dont les besoins en énergie augmentent constamment. La mise au point de procédés pour la production d’hydrogène via des ressources renouvelables tels que l’eau ou l’énergie solaire représente une solution séduisante.

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Des chercheurs du CEA, du CNRS, d’Aix-Marseille Université et de l’INRA ont découvert un système original d’acquisition des métaux essentiels chez une bactérie pathogène, le staphylocoque doré. Il représente une nouvelle cible potentielle pour la conception d’un antibiotique. Ces résultats font l’objet d’une publication le 27 mai 2016 dans la revue Science.

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Les réactions d’oxydation nécessitent généralement des conditions de réaction sévères et des quantités stœchiométriques d’oxydants qui sont souvent toxiques. Une équipe composée de chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / AMU) et de Institut de chimie moléculaire et des matériaux d’Orsay (CNRS / Université Paris-Sud) a récemment couplé la formation d’époxyde à la réduction d’oxygène atmosphérique grâce à un photo-catalyseur hybride composé d’un complexe de ruthénium et de l’enzyme laccase. Ces travaux sont publiés dans la revue …

[Journal Club] Un système chemo-enzymatique pour oxyder les oléfines avec de la lumière et du dioxygène Read more »

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Des chercheurs de l’Institut des sciences moléculaires de Marseille (CNRS / Aix Marseille Université) et de l’Université Humboldt de Berlin ont récemment isolé et caractérisé un modèle structural et fonctionnel du centre actif d’une enzyme de fer(II) non hémique catalysant la dernière étape de la biosynthèse de l’éthylène chez les plantes.

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Des chercheurs du CEA, du CNRS et d’Aix-Marseille Université décrivent le mécanisme d’activation d’enzymes bactériennes qui transforment naturellement le CO2 en acide formique, composé à forte valeur énergétique. La description du mécanisme d’activation de ces enzymes, les formiate déshydrogénases (FDHs), représente une avancée importante pour développer, à terme, des biotechnologies appliquées aux énergies renouvelables.